Pozytywne aspekty generowania reaktywnych form tlenu w organizmie człowieka
DOI:
https://doi.org/10.12775/mbs-2013-0011Słowa kluczowe
reaktywne formy tlenu, równowaga oksydacyjno-antyoksydacyjna, fizjologia człowiekaAbstrakt
Dla organizmów aerobowych, w tym człowieka, tlen jest pierwiastkiem niezbędnym do życia, ale równocześnie w zbyt wysokich jego stężeniach staje się toksyczny. Na poziomie fizjologicznym, odpowiednie stężenie tlenu i reaktywnych form tlenu (RFT), których jest źródłem, jest niezbędne do prawidłowego funkcjonowania organizmu. O2 i jego wolnorodnikowe pochodne wpływając na mechanizmy naprawcze, ochronne i energetyczne komórek oraz na komunikację między sąsiadującymi komórkami i tkankami, biorą udział w utrzymaniu homeostazy organizmu człowieka. Nadmiar RFT lub zaburzenia w ich usuwaniu prowadzą z kolei do tzw. stresu oksydacyjnego, który związany jest z patogenezą wielu chorób - od nowotworów, po choroby neurodegeneracyjne, autoimmunologiczne i infekcyjne. W pracy przedstawiono znaczenie wyłącznie fizjologicznego poziomu reaktywnych form tlenu w organizmie człowiekaBibliografia
Bartosz G.: Druga twarz tlenu. PWN, Warszawa, 2009.
Bobrowski K. Free radicals in chemistry, biology and medicine: contribution of radiation chemistry. Nukleonika 2005; 50(3): 67-76.
Ziemlański Ś, Wartanowicz M. Rola antyoksydantów w stanie zdrowia i choroby. Pediatr. Współcz. Gastroenterol. Hepatol. Żywienie Dziecka 1999; 1(2/3): 97-105.
Clanton et al. Evidence for ROS production in skeletal muscle. P.S.E.B.M. 1999; 222: 253-262.
Sutkowy P. Wpływ jednorazowej kriostymulacji ogólnoustrojowej na stężenie dialdehydu malonowego (MDA) i drobnocząsteczkowych antyoksydantów we krwi osób amatorsko uprawiających sport. Uniwersytet Mikołaja Kopernika, Collegium Medicum im Ludwika Rydygiera w Bydgoszczy. Praca magisterska, Toruń 2010.
Schafer FQ, Buettner GR. Redox environment of the cell as viewed through the redox state of the glutathione disulfide/glutathione couple. Free Radic Biol Med 2001; 30(11): 1191-212.
Burdon RH. Superoxide and hydrogen peroxide in relation to mammalian cell proliferation. Free Radic Biol Med 1995; 18(4): 775-794.
Suzuki YJ, Forman HJ, Sevanian A. Oxidants as stimulators of signal transduction. Free Radic Biol Med 1997; 22(1-2): 269-285.
Sun Y, Oberley LW. Redox regulation of transcriptional activators. Free Radic Biol Med 1996; 21(3): 335-348.
Allen RG, Tresini M. Oxidative stress and gene regulation. Free Radic Biol Med 2000; 28(3): 463-499.
Arrigo AP. Gene expression and the thiol redox state. Free Radic Biol Med 1999; 27(9-10): 936-944.
Chandra J, Samali A, Orrenius S. Triggering and modulation of apoptosis by oxidative stress. Free Radic Biol Med 2000; 29(3-4): 323-333.
Gardner AM et al. Apoptotic vs. nonapoptotic cytotoxicity induced by hydrogen peroxide. Free Radic Biol Med 1997; 22(1-2): 73-83.
Vogt W. Oxidation of methionyl residues in proteins: tools, targets, and reversal. Free Radic Biol Med 1995; 18(1): 93-105.
Monteiro HP, Stern A. Redox modulation of tyrosine phosphorylation-dependent signal transduction pathways. Free Radic Biol Med 1996; 21(3): 323-333.
Sundaresan M et al. Requirement for generation of H2O2 for platelet-derived growth factor signal transduction. Science 1995; 270: 296-299.
Kamata H et al. Epidermal growth factor receptor is modulated by redox through multiple mechanisms: effects of reductants and H2O2. Eur J Biochem 2000; 267: 1933-1944.
Tonks NK. Redox redux: revisiting PTPs and the control of cell signaling. Cell 2005; 121: 667-670.
Van der Wijk T, Blanchetot C, den Hertog J. Regulation of receptor protein-tyrosine phosphatase dimerization. Methods 2005; 35: 73-79.
Czech MP, Fain JN. Cu++ - dependent thiol stimulation of glucose metabolism in white fat cells. J Biol Chem 1972; 247: 6218-6223.
Mahadev K et al. The NAD(P)H oxidase homolog Nox4 modulates insulin-stimulated generation of H2O2 and plays an integral role in insulin signal transduction. Mol Cell Biol 2004; 24: 1844-1854.
Ushio-Fukai M et al. Reactive oxygen species mediate the activation of Akt/protein kinase B by angiotensin II in vascular smooth muscle cells. J Biol Chem 1999; 274: 699-704.
Mukhin YV. 5-Hydroxytryptamine 1A receptor/gibetagamma stimulates mitogen-activated protein kinase via NAD(P)H oxidase and reactive oxygen species upstream of src in Chinese hamster ovary fibroblasts. Biochem J 2000; 347: 61-67.
Felty Q et al. Estrogen-induced mitochondrial reactive oxygen species as 1. signal-transducing messengers. Biochemistry 2005; 44: 6900-6909.
Flohé L et al. Redox regulation of NF-kappa B activation. Free Radic Biol Med 1997; 22(6): 1115-1126.
Janssen-Heininger YM, Poynter ME, Baeuerle PA. Recent advances towards understanding redox mechanisms in the activation of nuclear factor kappaB. Free Radic Biol Med 2000; 28(9): 1317-1327.
Rahman I, Biswas SK, Kirkham PA. Regulation of inflammation and redox signaling by dietary polyphenols. Biochem Pharmacol 2006; 72: 1439-1452.
Kowalczyk E i wsp. Tlenek azotu - oksydant czy antyoksydant? Wiad Lek 2005;58(9-10): 540-542.
Squadrito GL, Pryor WA. Oxidative chemistry of nitric oxide: the roles of superoxide, peroxynitrite, and carbon dioxide. Free Radic Biol Med 1998; 25(4-5): 392-403.
Klebanoff SJ. Reactive nitrogen intermediates and antimicrobial activity: role of nitrite. Free Radic Biol Med 1993; 14(4): 351-360.
Pobrania
Opublikowane
Jak cytować
Numer
Dział
Statystyki
Liczba wyświetleń i pobrań: 548
Liczba cytowań: 0
